to .pdf

File information


Original filename: to.pdf
Title: Raport bioinformatyka
Author: Asia

This PDF 1.5 document has been generated by Microsoft® Word 2013, and has been sent on pdf-archive.com on 01/02/2015 at 23:24, from IP address 178.235.x.x. The current document download page has been viewed 768 times.
File size: 1.7 MB (27 pages).
Privacy: public file


Download original PDF file


to.pdf (PDF, 1.7 MB)


Share on social networks



Link to this file download page



Document preview


MODELOWANIE STRUKTUR

PDB - Protein Data Bank - baza struktur przestrzennych białek (zawiera
wirtualne modele białek). Są to modele, które zostały rozwiązane
eksperymentalnie w laboratorium (NMR, krystalografia rentgenowska).
RasTop - oprogramowanie do wizualizacji molekularnej zaczerpnięte z
programu RasMol. RasTop jest szczególnie dostosowany do celów
edukacyjnych i do szybkiej analizy makrocząsteczek. Zawiera graficzny
interfejs przyjazny dla użytkownika. Dzięki szerokiemu menu i panelu
poleceń, użytkownicy mogą manipulować szybko licznymi cząsteczkami.
Sesje robocze są zapisywane w formacie skryptu i są w pełni regenerowane
za pomocą jednego kliknięcia myszki.
RasMol - jest programem stworzonym do wizualizacji białek, kwasów
nukleinowych i małych cząstek. Jest to program darmowy, dostępny na
stronie:
http://www.umass.edu/microbio/rasmol/getras.html
Program RasTop jest programem bardzo prostym w obsłudze, przejrzystym
a zarazem o bardzo dużych możliwościach. Jedyną wadš programu jest
brak możliwoœci cofnięcia wprowadzonych zmian
i w przypadku pomyłki trzeba często zaczynać od nowa.

Kinaza białkowa C (ang. protein kinase C, PKC, EC 2.7.11.13) należy do
rodziny kinaz białkowych - enzymów, które są zaangażowane w
kontrolowanie funkcjonowania innych białek, poprzez fosforylację grup
hydroksylowych seryny i treoniny znajdujących się w tych białkach.
Enzymy należące do rodziny PKC są aktywowane w wyniku sygnału,
takiego jak zwiększenie stężenia diacyloglicerolu (DAG) lub jonów
wapniowych (Ca2+). W związku z tym PKC odgrywają ważną rolę w wielu
kaskadach transdukcji sygnału.

Celem ćwiczeń było użycie programu RasTop do wizualizacji odpowiednich
struktur w białku:

1. Łańcuch Alfa i Beta

2. Proliny występujące w łańcuchu

3. Cząsteczki wody

4. Strefy Van der Vaalsa

5. Obecne ligandy

6. Odległości między atomami

7.
odpis dowolnych atomów

Ustalenie właściwości fizyko-chemicznych białek i
profilu hydrofobowości
Serwer ExPASy udostępnia narzędzia obliczeniowe służące do
przewidywania cech nieznanych białek na podstawie właściwości
fizycznych
i chemicznych aminokwasów. Narzędzia ExPASy służą jako pomoc w
analizie i identyfikacji nieznanych białek wyizolowanych za pomocą
dwuwymiarowej elektroforezy w żelu oraz w przewidywaniu podstawowych
właściwości fizycznych znanego białka.

Przykładowe narzędzia ExPASy:
ProtParam - narzędzie, które pozwala na obliczanie różnych parametrów
fizycznych i chemicznych dla danego białka
ProtScale - narzędzie, dzięki któremu można obliczyć profil hydrofobowości
wg rożnych skal
PROSITE - zawiera opisy domen białkowych, przewidywanie jak działają
białka oraz jak się układają w przestrzeni
TMpred - narzędzie przewidujące występowanie domen
transmembranowych oraz ich orientację
Skale hydrofobowe są tworzone na bazie danych eksperymentalnych
z pomiarów rozdziału aminokwasów lub peptydów pomiędzy fazę polarna
(wodna) i niepolarna
(dioksan, oktanol).



Najbardziej znanymi skalami hydrofobowości sa skala Kyte-Doolittle
i skala Hoop-Woods.
Skala wg. Kyte-Doolittle charakteryzuje się tym, ze wszystkie rejony
hydrofobowe maja wartości
dodatnie. W skali Hoop-Woods wartości większe niż 0 są hydrofilowe.
Poniższa tabela przedstawia
porównanie wartości dla poszczególnych aminokwasów w obu
skalach.
 Skala hydrofobowości wg Kyte i Doolittle została utworzona jako
szacunkowa
różnica między energii swobodna dla aminokwasów w hydrofobowym
środowisku we wnętrzu
białka a środowisku wodnym. Wykres hydropatyczności maja na celu
prezentacje rozkładu
polarnych i niepolarnych residuów wzdłuż sekwencji białka.
 Ustalono procentowy skład poszczególnych aminokwasów oraz
uzyskano informacje o indeksie niestabilności
i alifatyczności białek, ich hydrofobowości oraz obecności regionów
transmembranowych.
Wykresy uzyskano w programach ProtScale, ProtParam, TMpred.



Wykorzystane programy:

http://web.expasy.org/protparam
http://web.expasy.org/protscale/
http://embnet.vital-it.ch/software/TMPRED_form.html

Leptin precursor [Canis lupus familiaris]
a. Hoop & Woods

b. Kyte & Doolittle

Leptin precursor [Rattus norvegicus]
a.Hoop & Woods

b. Kyte & Doolittle

Leptin precursor [Sus scrofa]

a. Hoop & Woods

b. Kyte & Doolittle


Related documents


to
zadanie2
pit 28
curriculum vitae daniel lapczyk 1
mozilla
wyklad cz 1

Link to this page


Permanent link

Use the permanent link to the download page to share your document on Facebook, Twitter, LinkedIn, or directly with a contact by e-Mail, Messenger, Whatsapp, Line..

Short link

Use the short link to share your document on Twitter or by text message (SMS)

HTML Code

Copy the following HTML code to share your document on a Website or Blog

QR Code

QR Code link to PDF file to.pdf