Biochemie Zusammenfassung Muller.pdf

2.Vorlesung: (Peptidbindung, Struktur(-elemente))
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modifizierte Aminosäuren z.B. Hydroxyprolin, γ-Carboxyglutamat, Phosphotyrosin
haben spezielle Rollen wie Signalkaskaden, Blutgerinnung,( Kollagen, Epigenetics)
abgewandelte Aminosäuren: spielen Rolle bei der Nervenleitung (z.B. Gabba,
Histamin)

Peptidbindung:

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Proteine=Polymere von Aminosäuren
Chemische Verknüpfung der Bausteine=Peptidbindung
Energetik der Peptidbindung:
- chemisches Gleichgewicht liegt auf der Seite der freien Aminosäuren

Energie muss aufgebracht werden

Die Aminosäuren müssen aktiviert werden
Aktivierung der Aminosäuren:
- am Ribosom: Aminoacyl-tRNA (am 3’OH-Ende)
vorher: Adenylierung: Aminoacyladenylat

Eigenschaften der Peptidbindung:
- Peptidbindung hat Doppelbindungscharakter, was sich durch die Messung der
Bindungslängen zeigt: C-N Bindung kürzer als erwartet und C=O Bindung länger als
erwartet (40% Doppelbindungscharakter)
- Bindung ist Resonanzstabilisiert -> wird am besten durch Grenzformeln beschrieben
(Resonanzstabilisierung etwa 20kcal/mol)
- Bindung ist planar

zwei mögliche Konformationen: cis- und trans-Konformation
- nahezu immer trans-Konfiguration (α-C-Atome auf unterschiedlichen
Seiten der Peptidbindung) -> weniger sterische Kollision
- cis-peptidische Bindungen kommen vor, wenn Pro C-terminal, da N-Atom
im Prolin an zwei tetraedische C-Atome gebunden ist -> geringere Präferenz
für trans-Konformation, Gleichgewichtskonstante ist identisch jedoch ist die
Aktivierungsenergie nicht so hoch (cis-trans Isomerisierung durch Prolylisomerasen)

Rotation um die Peptidbindung verhindert
- Einzige Rotationsfreiheit entlang der Proteinkette sind die Diederwinkel,
Dihedralwinkel Phi Φ und Psi Ψ (Torsionswinkel)